Перейти к содержанию

F11R

Материал из Мегавики — свободной энциклопедии
Данная страница не проверялась участниками с соответствующими правами.
F11R
Идентификаторы
ПсевдонимыF11R, F11r, 9130004G24, AA638916, ESTM33, JAM, JAM-1, JAM-A, Jcam, Jcam1, Ly106, CD321, JAM1, JAMA, KAT, PAM-1, F11 receptor
Внешние IDOMIM: 605721 HomoloGene: 14255 GeneCards: F11R
Расположение гена (человек)
1-я хромосома человека
Хр.1-я хромосома человека[1]
1-я хромосома человека
Расположение в геноме F11R
Расположение в геноме F11R
Локус1q23.3Начало160,995,211 bp[1]
Конец161,021,343 bp[1]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • upper lobe of left lung

  • minor salivary gland

  • skin of abdomen

  • left lobe of thyroid gland

  • body of pancreas

  • right uterine tube
    н/д
Дополнительные справочные данные
BioGPS


Дополнительные справочные данные
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

50848

н/д

Ensembl

ENSG00000158769

н/д

UniProt

н/д

н/д

RefSeq (мРНК)
NM_016946
NM_144501
NM_144502
NM_144503
NM_144504

NM_001348091
NM_001382727
NM_001382730
NM_001382733
NM_001382734

н/д

RefSeq (белок)

н/д

н/д

Локус (UCSC)Chr 1: 161 – 161.02 Mbн/д
Поиск по PubMedИскать[2]н/д
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

F11R (англ. F11 receptor; Junctional adhesion molecule A; CD321) — мембранный белок суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека F11R[3][4][5].

Функции[править]

Плотные контакты представляют собой важный компонент в межклеточной адгезии, которая играет критическую роль в образовании эпителиальных и эндотелиальных клеточных слоёв. Плотные контакты образуют «сшивку» между клетками, которая предотвращает свободное перемещение воды и растворённых веществ в околоклеточном пространстве. F11R — белок из суперсемейства иммуноглобулинов, важный регулятор сборки плотных контактов в эпителии. Кроме этого, F11R служит рецептором для реовирусов; лигандом интегрина LFA-1, который играет роль в лейкоцитарной трансмиграции, и лигандом тромбоцитов. Существует две изоформы белка[5].

Структура[править]

F11R состоит из 299 аминокислот, молекулярная масса 32,6 кДа.

Взаимодействия[править]

F11R связывается с MLLT4[6], CASK[6][7] и TJP1/ZO-1.[6][8]

Примечания[править]

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000158769 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ↑ (Jul 1999) «Cutting edge: combined treatment of TNF-alpha and IFN-gamma causes redistribution of junctional adhesion molecule in human endothelial cells». Journal of Immunology 163 (2): 553–7. PMID 10395639.
  4. ↑ (Aug 1995) «Mechanisms of platelet activation by a stimulatory antibody: cross-linking of a novel platelet receptor for monoclonal antibody F11 with the Fc gamma RII receptor». The Biochemical Journal 310 ( Pt 1) (1): 155–62. doi:10.1042/bj3100155. PMID 7646439.
  5. ↑ 5,0 5,1 Entrez Gene: F11R F11 receptor.
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 (Sep 2000) «Junctional adhesion molecule interacts with the PDZ domain-containing proteins AF-6 and ZO-1». The Journal of Biological Chemistry 275 (36): 27979–88. doi:10.1074/jbc.M002363200. PMID 10856295.
  7. ↑ (Mar 2001) «Association of junctional adhesion molecule with calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase (CASK/LIN-2) in human epithelial caco-2 cells». The Journal of Biological Chemistry 276 (12): 9291–6. doi:10.1074/jbc.M006991200. PMID 11120739.
  8. ↑ (Oct 2003) «The junctional adhesion molecule (JAM) family members JAM-2 and JAM-3 associate with the cell polarity protein PAR-3: a possible role for JAMs in endothelial cell polarity». Journal of Cell Science 116 (Pt 19): 3879–91. doi:10.1242/jcs.00704. PMID 12953056.

Литература[править]

  • (Jun 2003) «Leukocyte-endothelial-cell interactions in leukocyte transmigration and the inflammatory response». Trends in Immunology 24 (6): 327–34. doi:10.1016/S1471-4906(03)00117-0. PMID 12810109.
  • (Oct 2003) «The JAM family of junctional adhesion molecules». Current Opinion in Cell Biology 15 (5): 525–30. doi:10.1016/S0955-0674(03)00104-2. PMID 14519386.
  • (2004) «Junctional adhesion molecule 1 (JAM-1)». Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents 17 (4): 341–7. PMID 15065765.
  • (Jun 1990) «Activation of human platelets by a stimulatory monoclonal antibody». The Journal of Biological Chemistry 265 (17): 10042–8. PMID 2351647.
  • (Dec 1999) «Identification and characterisation of human Junctional Adhesion Molecule (JAM)». Molecular Immunology 36 (17): 1175–88. doi:10.1016/S0161-5890(99)00122-4. PMID 10698320.
  • (Apr 2000) «Cloning of the human platelet F11 receptor: a cell adhesion molecule member of the immunoglobulin superfamily involved in platelet aggregation». Blood 95 (8): 2600–9. doi:10.1182/blood.V95.8.2600. PMID 10753840.
  • (Jul 2000) «Human junction adhesion molecule regulates tight junction resealing in epithelia». Journal of Cell Science 113 ( Pt 13) (13): 2363–74. PMID 10852816.
  • (Sep 2000) «Junctional adhesion molecule interacts with the PDZ domain-containing proteins AF-6 and ZO-1». The Journal of Biological Chemistry 275 (36): 27979–88. doi:10.1074/jbc.M002363200. PMID 10856295.
  • (Jul 2000) «Interaction of junctional adhesion molecule with the tight junction components ZO-1, cingulin, and occludin». The Journal of Biological Chemistry 275 (27): 20520–6. doi:10.1074/jbc.M905251199. PMID 10877843.
  • (Jul 2000) «Platelet agonist F11 receptor is a member of the immunoglobulin superfamily and identical with junctional adhesion molecule (JAM): regulation of expression in human endothelial cells and macrophages». IUBMB Life 50 (1): 51–6. doi:10.1080/15216540050176593. PMID 11087121.
  • (Mar 2001) «Association of junctional adhesion molecule with calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase (CASK/LIN-2) in human epithelial caco-2 cells». The Journal of Biological Chemistry 276 (12): 9291–6. doi:10.1074/jbc.M006991200. PMID 11120739.
  • (Feb 2001) «Characterization and chromosomal localization of JAM-1, a platelet receptor for a stimulatory monoclonal antibody». Journal of Cell Science 114 (Pt 3): 539–47. PMID 11171323.
  • (Mar 2001) «Toward a catalog of human genes and proteins: sequencing and analysis of 500 novel complete protein coding human cDNAs». Genome Research 11 (3): 422–35. doi:10.1101/gr.GR1547R. PMID 11230166.
  • (Feb 2001) «Junction adhesion molecule is a receptor for reovirus». Cell 104 (3): 441–51. doi:10.1016/S0092-8674(01)00231-8. PMID 11239401.
  • (Sep 2000) «Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing». EMBO Reports 1 (3): 287–92. doi:10.1093/embo-reports/kvd058. PMID 11256614.
  • (Jul 2001) «The cell polarity protein ASIP/PAR-3 directly associates with junctional adhesion molecule (JAM)». The EMBO Journal 20 (14): 3738–48. doi:10.1093/emboj/20.14.3738. PMID 11447115.
  • (Aug 2001) «Junctional adhesion molecule (JAM) binds to PAR-3: a possible mechanism for the recruitment of PAR-3 to tight junctions». The Journal of Cell Biology 154 (3): 491–7. doi:10.1083/jcb.200103047. PMID 11489913.
  • (Jan 2002) «Multi-PDZ domain protein 1 (MUPP1) is concentrated at tight junctions through its possible interaction with claudin-1 and junctional adhesion molecule». The Journal of Biological Chemistry 277 (1): 455–61. doi:10.1074/jbc.M109005200. PMID 11689568.

Источник — https://megawiki.ru/wiki/F11R